Conformación tridimensional y reconocimiento molecular de biopolímeros : aplicación de RMN multidimensional y desarrollo de metodología de cálculo y estructural
NAGIOS: RODERIC FUNCIONANDO

Conformación tridimensional y reconocimiento molecular de biopolímeros : aplicación de RMN multidimensional y desarrollo de metodología de cálculo y estructural

DSpace Repository

Conformación tridimensional y reconocimiento molecular de biopolímeros : aplicación de RMN multidimensional y desarrollo de metodología de cálculo y estructural

Show simple item record

dc.contributor.advisor Celda Muñoz, Bernardo
dc.contributor.advisor Tejero Toquero, Roberto
dc.contributor.author Monleon Salvado, Daniel
dc.contributor.other Departament de Química Física es_ES
dc.date.accessioned 2013-09-18T08:26:53Z
dc.date.available 2013-09-19T06:10:03Z
dc.date.issued 1998
dc.date.submitted 20-12-1998 es_ES
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10550/30115
dc.description.abstract El objetivo principal de la Tesis ha sido la exploración, el análisis y el perfeccionamiento de las técnicas más habituales utilizadas en la determinación de la estructura y dinámica de biopolímeros en disolución. En concreto, se han utilizado métodos teóricos y experimentales para obtener las estructuras de dos biopolímeros entre los grupos más numerosos de ellos: proteínas y ácidos nucleicos. La obtención de la estructura de una proteína de interés bioquímico por sus peculiaridades cinéticas mediante dos técnicas diferentes ha sido uno de los objetivos principales en la Tesis. La aplicación de las técnicas de modelización por homología y la realización de un análisis exhaustivo sobre los factores que afectan a la calidad del método permitirá aportar la obtención de mejores estructuras de proteínas mediante el uso de esta técnica. La determinación de la estructura de la Plastocianina mediante un método teórico como es la modelización por homología y otro experimental como es la RMN permitirá evaluar el grado de convergencia entre ambas y sopesar la validez de las técnicas teóricas como medio de ampliación de las estructuras de proteínas caracterizadas. La aplicación del formalismo libre de modelo de Lipari-Szabo al análisis de los procesos de relajación en RMN mediante la confección de un programa escrito en C permitirá aportar mayor objetividad al estudio de la dinámica de proteína mediante técnicas de RMN. El estudio de sistemas cuya dinámica ha sido analizada previamente mediante el uso de otros programas diferentes y la comparación con los resultados obtenidos permitirá conocer la validez tanto de la aproximación empleada como del algoritmo programado. El análisis de la dinámica de una proteína tan bien estudiada como el wt-BPTI (Inhibidor Básico de la Tripsina de Páncreas Bovina en forma nativa) frente a uno de sus mutantes constituye un ejemplo de análisis exhaustivo de la dinámica de una proteína mediante relajación en RMN. El desarrollo de las rutinas aplicadas en el programa HYPER para la obtención de restricciones de ángulos diedros en la cadena principal y en las cadenas laterales mediante la utilización de información de NOEs y constantes de acoplamiento escalar constituye un ejemplo de la dirección a seguir en el refinamiento de estructuras de RMN. La novedosa metodología utilizada en la determinación del ángulo diedro mediante el análisis de intensidades TOCSY (espectroscopía de correlación total) frente al tiempo de mezcla del experimento, incluso para residuos sin dos protones metilénicos como las treoninas y su aplicación a una proteína cuya estructura ya ha sido determinada, permite evaluar la importancia del desarrollo de metodologías similares en el refinamiento de estructuras por RMN. Por último, la determinación de la estructura de un oligonucleótido en disolución mediante RMN utilizando las técnicas de simulación de picos DQF-COSY (Espectroscopía de Correlación Escalar con Filtro de Doble Cuanto) y su comparación con la estructura determinada mediante rayos X, confirma el interés que presentan las estructuras en disolución de bio-polímeros y las sustanciales diferencias que pueden presentar frente a las estructuras cristalinas determinadas mediante difracción de rayos X. Asimismo, la estructura del d(CCGCGG) es un ejemplo de la influencia de la secuencia nucleotídica en la conformación local de cadenas de ADN. es_ES
dc.format.extent 380 p. es_ES
dc.language.iso es es_ES
dc.subject programas de cálculo es_ES
dc.subject plaastocianina es_ES
dc.subject estructura de proteínas es_ES
dc.subject bovine pancreatic trypsin inhibitor es_ES
dc.subject ccgcgg es_ES
dc.subject estructura de ácidos nucleicos es_ES
dc.subject rmn es_ES
dc.title Conformación tridimensional y reconocimiento molecular de biopolímeros : aplicación de RMN multidimensional y desarrollo de metodología de cálculo y estructural es_ES
dc.type info:eu-repo/semantics/doctoralThesis es_ES
dc.subject.unesco UNESCO::QUÍMICA::Química física es_ES
dc.subject.unesco UNESCO::CIENCIAS DE LA VIDA::Biofísica::Otras es_ES
dc.embargo.terms 0 days es_ES

View       (18.18Mb)

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search DSpace

Advanced Search

Browse

Statistics